1. List the five major functional classes of proteins.
Answer:
Metabolic enzymes, structural proteins, transport proteins, signaling proteins, and genomic caretaker proteins.
해석:
대사 효소, 구조 단백질, 수송 단백질, 신호 단백질, 유전체 보호 단백질
쉬운 설명:
단백질은 하는 일에 따라 5가지로 나뉘어.
- 대사 효소: 화학반응을 빠르게 함
- 구조 단백질: 세포 모양 유지
- 수송 단백질: 물질을 안팎으로 옮김
- 신호 단백질: 신호 전달
- 유전체 보호 단백질: 유전자 손상 막고 복구함
4. Describe the two classes of membrane transport proteins.
Answer:
Passive transporters and active transporters: Passive transporters are energy independent and function as membrane pores dependent on chemical gradients, active transporters require energy input to induce protein conformational changes that open and close a gated channel.
해석:
수동 수송자와 능동 수송자가 있다. 수동 수송자는 에너지를 쓰지 않고 농도 기울기를 따라 막을 통과하고, 능동 수송자는 에너지를 사용하여 단백질 모양을 바꿔 통로를 여닫는다.
쉬운 설명:
- 수동 수송자: 그냥 흘러가는 통로 (에너지 안 씀)
- 능동 수송자: 힘을 써서 문을 열고 닫는 구조 (ATP 씀)
6. What are the two oxygen-binding globin proteins in animals, and what are their functions?
Answer:
Myoglobin and hemoglobin: Hemoglobin transports heme-bound O₂ from lungs to tissues; myoglobin functions as a storage depot for O₂ in muscle.
해석:
미오글로빈과 헤모글로빈이다. 헤모글로빈은 산소를 폐에서 조직으로 운반하고, 미오글로빈은 근육에서 산소를 저장한다.
쉬운 설명:
- 헤모글로빈: 산소를 운반
- 미오글로빈: 산소를 저장
7. Why is carbon monoxide toxic to animals?
Answer:
The affinity of carbon monoxide for the Fe²⁺ in hemoglobin is 200 times higher than that of oxygen.
해석:
헤모글로빈 안의 철(Fe²⁺)은 산소보다 일산화탄소를 200배 더 잘 결합시킨다.
쉬운 설명:
CO가 산소 자리에 꽉 붙어버려서 산소가 결합 못 하고, 세포가 질식함.
8. What do the oxygen-binding curves of myoglobin and hemoglobin reveal about the oxygen-binding properties of these two proteins?
Answer:
The binding curve for myoglobin is hyperbolic, while the binding curve for hemoglobin is sigmoidal. Sigmoidal binding is indicative of cooperative binding; that is, binding of the first molecule of oxygen to hemoglobin facilitates the binding of more oxygen. A hyperbolic binding curve, like that of myoglobin, indicates there is no cooperativity.
해석:
미오글로빈은 쌍곡선 형태의 결합 곡선을 가지며 협동성이 없다. 반면, 헤모글로빈은 시그모이드(∽) 형태의 곡선을 가지며, 산소 하나가 결합되면 나머지 산소들도 더 쉽게 결합된다.+
쉬운 설명:
- 미오글로빈: 꾸준히 결합함 (혼자 일함)
- 헤모글로빈: 하나 결합되면, '야, 나도!' 하면서 더 잘 결합됨
9. What are three key features of ligand–protein interactions?
Answer:
(1) Ligand binding is a reversible process involving weak noncovalent interactions.
(2) Ligand binding induces or stabilizes structural conformations in target proteins.
(3) The equilibrium between ligand-bound protein and ligand-free protein can be altered by effector molecules, which induce conformational changes in the protein that increase or decrease ligand affinity.
해석:
(1) 리간드는 단백질에 약한 비공유결합으로 가역적으로 붙는다.
(2) 결합은 단백질의 구조를 바꾸거나 안정화시킨다.
(3) 외부 조절자에 의해 결합 상태의 평형이 달라질 수 있다.
쉬운 설명:
- 붙었다 떨어졌다 할 수 있음
- 단백질 모양이 변함
- 외부 물질이 결합력을 더 강하게 하거나 약하게 만들 수 있음
10. What is the difference between fetal and adult hemoglobin? Why is this important?
Answer:
In the tetramer complex of fetal hemoglobin, the normal adult β subunit is replaced by γ. In this subunit, His143 is replaced by a serine, lowering affinity for 2,3-BPG by eliminating two of the six positive charges in the 2,3-BPG binding site. Decreased 2,3-BPG affinity facilitates transfer of oxygen from the mother’s hemoglobin to the fetal hemoglobin.
해석:
태아의 헤모글로빈은 β 대신 γ 서브유닛을 가지며, 여기서는 His143이 Ser로 바뀌어 2,3-BPG와의 결합력이 줄어든다. 결과적으로 엄마로부터 산소를 더 잘 가져올 수 있게 된다.
쉬운 설명:
태아 Hb은 2,3-BPG를 덜 붙잡음 → 산소를 더 세게 붙잡음 → 엄마한테서 산소를 가져오기 쉬움
12. Describe three types of membrane proteins.
Answer:
(1) Membrane receptor proteins transduce extracellular signals across the plasma membrane through ligand-induced conformational changes.
(2) Membrane-bound metabolic enzymes, including the inner mitochondrial membrane enzymes involved in the oxidation–reduction reactions and ATP synthesis, are another type of membrane protein.
(3) Membrane transporter proteins facilitate the transfer of polar molecules across the hydrophobic membrane. Active transporters require energy to transport molecules against their concentration gradient; passive transporters do not require energy and transport molecules along their concentration gradient.
해석:
(1) 수용체 단백질은 외부 신호를 받아서 세포 안으로 전달한다.
(2) 미토콘드리아 막에 있는 대사 효소들도 여기에 속한다.
(3) 수송 단백질은 극성 물질을 운반하며, 능동 수송자는 에너지를 쓰고, 수동 수송자는 에너지 없이 농도 기울기를 따라 이동시킨다.
쉬운 설명:
- 수용체: 신호 전달
- 효소: 에너지 만드는 대사
- 수송자: 문지기 (밀거나 그냥 통과시키는)
13. Describe the two types of active transporters.
Answer:
(1) Primary active transporters use ATP hydrolysis to drive conformational changes that serve to pump molecules across the membrane.
(2) Secondary active transporters use energy from movement of one molecule down its concentration gradient to transport a different molecule against its concentration gradient. This co-transporter can be symport or antiport and is usually coupled to a primary active transport mechanism.
해석:
(1) 1차 능동 수송자는 ATP를 써서 모양을 바꿔 물질을 이동시킨다.
(2) 2차 능동 수송자는 다른 물질의 농도 기울기에서 나오는 에너지를 사용해 자신은 반대로 이동한다. 이때 두 물질이 같은 방향(symport), 또는 반대 방향(antiport)으로 움직일 수 있다.
쉬운 설명:
- 1차: ATP 직통 사용
- 2차: 다른 놈의 기울기를 이용해 엎어치기처럼 같이 이동
16. Describe the five steps of muscle contraction.
Answer:
(1) Ca²⁺ induces conformational changes in actin filaments, facilitating binding of (ADP + Pᵢ)-bound myosin heads,
(2) release of Pᵢ from the myosin head causes a large movement (power stroke), pulling on the actin along the myosin,
(3) ADP release from myosin frees up the nucleotide binding site,
(4) ATP binds the myosin head, causing myosin to disengage from actin,
(5) ATP hydrolysis induces the recovery conformation by myosin, now in ADP + Pᵢ form and ready for another round of the cycle.
해석:
(1) 칼슘이 액틴 구조를 바꿔 마이오신이 붙게 한다
(2) Pᵢ가 떨어지면서 파워 스트로크가 일어난다
(3) ADP가 떨어지고
(4) ATP가 결합하면서 마이오신이 액틴에서 떨어진다
(5) ATP가 가수분해되면서 마이오신이 원래 상태로 돌아간다
쉬운 설명:
- Ca²⁺ → “붙어!”
- Pᵢ 빠짐 → “당겨!”
- ADP 빠짐 → “준비 완료”
- ATP 붙음 → “떨어져!”
- ATP 가수분해 → “다시 준비!”
✅ Challenge Problem 20
20. The four graphs here show the same reference curve for O₂ binding by normal human adult hemoglobin at pH 7.4 in the presence of a physiologic concentration of 2,3-BPG. On each graph, sketch an additional O₂ binding curve for the Hb as described in a–d, and briefly explain how this Hb differs from the Hb reference in terms of changes in the R-state–T-state equilibrium and P₅₀ (pO₂ at 50% saturation of O₂ binding sites)
a. For graph a Hemoglobin with all of the 2,3-BPG removed from the O₂ binding assay.
Answer:
In absence of 2,3-BPG, R–T equilibrium shifts toward R and the curve is slightly more hyperbolic (less sigmoidal) because of reduced cooperativity of O₂ binding. The P₅₀ will be lower (curve is shifted to the left).
해석:
2,3-BPG가 없으면 R 상태가 더 안정되고 결합 곡선이 더 쌍곡선에 가까워짐. P₅₀는 낮아지고 곡선은 왼쪽으로 이동함.
쉬운 설명:
→ 산소를 더 잘 결합함 (BPG가 없어서 방해 요소 없음)
b. For graph b Hemoglobin at pH 7.2 rather than pH 7.4.]
Answer:
Higher [H⁺] (lower pH) shifts the R–T equilibrium toward T; the curve is more sigmoidal with a higher P₅₀ (curve shifts to the right).
해석:
pH가 낮아지면 H⁺가 많아져서 T 상태로 평형이 이동 → P₅₀가 커지고 곡선은 오른쪽으로 이동
쉬운 설명:
→ 산소를 덜 결합함 (산성 환경이라 산소 방출 쪽으로 작용)
c. For graph c Hemoglobin mutant in which the predominant form of the protein is monomeric, with a very low binding affinity for O₂.
Answer:
Binding curve is hyperbolic and shifted far to the right, indicating reduced O₂ affinity and no cooperativity.
해석:
결합 곡선은 쌍곡선이고 오른쪽으로 크게 이동 → 결합력 낮고 협동성 없음
쉬운 설명:
→ 제대로 결합 못함, 혼자라서 협동성도 없음
d. For graph d Fetal hemoglobin in which His143 in the β subunit is replaced by Ser143 in the γ subunit.
Answer:
The loss of the positive charge at position 143 decreases the binding affinity for 2,3-BPG, shifting the R–T equilibrium toward R and resulting in increased O₂ affinity (curve shifts to the left).
해석:
His → Ser 변화로 양전하가 사라지고, 2,3-BPG 결합력 ↓ → R 상태 증가 → 산소 결합력 ↑ → 곡선이 왼쪽으로 이동
쉬운 설명:
→ 산소를 더 잘 붙잡음, 엄마 Hb보다 유리하게 산소를 끌어감
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