안녕하세요 여러분 자 요번에 중간고사 맞이해서 그죠 그 팁에 대한 강의를 하려고 합니다 팁에 대한 강의는 여러분들 그 파워포인트 보내진 자료 있죠 그 파워포인트 자료를 여러분들 노트북이나 그죠 아니면은 뭐 아이패드나 화면

놓고 보면서 얘기하는 게 좋습니다 그리고 제가 관련된 내용들을 중요한 것만 팁이니까 어떻게 나오는가 뭐 이런 이야기를 설명하겠습니다 일단 출제는 마쳤구요 44 문제를 냈는데 그 중에서 이제 가로놓기 유형 문제가 한 16개에서 17개

나머지는 단답형 주관식입니다. 객관식 문제는 없고요. 문제의미를 잘 파악해서 쓰는 건데요. 설명하다 보면 문제를 많이 얘기할 것 같아요. 그래서 이렇게 보겠습니다. 여러분들 4장부터 시작해서 3장까지

3장 2장 1장 이렇게 이렇게 얘기하려고 합니다 보통 교과서에서 갖고 가기도 하는데 파워포인트 갖고 제가 보내드렸던 요 파워포인트 자료 있죠 그 중에서 챕터 4장에서의 중요한 팁은 무엇인가 그거를 특히 중간고사에 대비해서 어떤건가 그걸 하나하나 보겠습니다 사장의 저희가

처음에 보게 되면 화면을 보고 그 다음에는 대문이 나왔었죠. 대문에는 GFP Green Fluorescence Protein 내용이 있었습니다. 그래서 Green Fluorescence Protein이 굉장히 유용하다 뭐 이런 얘기들이 있었구요. 그 다음에 챕터 4장은 아미노산은 단백질은

Proteins 처음에 챕터 아웃라인 읽어보면 여러분들 그 파워포인트 자료 보시게 되면 보일 거예요 Proteins are polymers of amino acid 이렇게 돼 있죠 그러면 이제 시험 문제 유형의 가루형이라는 게 뭐냐면 이 Proteins에 가루를 치면 돼요

Proteins are polymers of amino acid. 여러분들이 Proteins을 쓰면 되는 겁니다. 무슨 말인지 알겠죠? 그런 유형의 것을 18개, 19개 냈다는 거예요. High-tech organization, Protein 구조는 1차 구조, 2차, 3차, 4차 구조로 되어 있다고 했죠. Protein folding에 대한 얘기, 그런 얘기 했습니다. 이런 얘기를 가지고 나갈 거고요. 그 다음에 보면 Proteins are polymers of amino acid. 이게 제목이에요. 파워포인트 제목인데

제목에 proteins are polymers of amino acids니까 가로 are the polymers of amino acids, proteins 쓰라 이런 얘기입니다. 무슨 말인지 알겠죠? 뭐 다 그 밑에 또 얘가 하나 있는데 Amino acids are covalently linked together

through 뭐예요? amide bonds 혹은 peptide bonds to form proteins, to form polypeptide. 자 지금 파워포인트 자료 보고 있는 거예요. 네 번째쯤 되죠. 자 아미노산은 are covalent to link together 연결됐다. through 가로를 딱 쳤어요. 무슨 bond 뭐라고 써야 돼요? amide bond 또는 peptide bond.

2-FOM-PROTEINS 알겠죠? 이 문제 낸 것 같은데 자 그렇게 얘기가 나오고 그 다음에 Hydrophobic Effect가 있어요 What is the Hydrophobic Effect? 맨날 이런 거 시험문제 낸다고 그랬잖아요 그럼 단답형으로 있겠죠

Hydrophobic amino acid-10-cluster-interior protein. protein 안으로 간다. 그래서 물과의 interaction을 minimize 한다고 했죠. Hydrophobic effect가 뭐냐? Hydrophobia, 무서워하는 effect잖아요.

그래서 소수성 또는 non-polymolycule들은 수용액 상태에서 물용액 장치에서 흐트러져 있으면 워터의 서피스 구조가 워터 부자가 많이 임발부되는데 얘네들이 뭉쳐지면 워터의 서피스에어레어가 줄어들면서 배열하게 되는 물 분자의 수치

감소되죠 무슨 소리냐 물 분자에 대한 질서도가 감소되면서 무질서도가 증가 되는 거예요 무슨 말인지 알아요? 만약 떨어져 있으면 물 분자들이 떨어진 것마다 댕글댕글 쌓여 있어야 되니까 5도 된 물 분자 숫자가 많을 테지만 얘네들이 뭉치게 되면

오더드된 물 분자 숫자가 줄어들게 되죠. 즉 물 분자의 엔트로픽 이펙트는 증가되어진단 말이에요. 무질소드는. 그게 하이드로포빅 이펙트의 연료 각자의 설명이라는 거예요. 무슨 말인지 알겠죠 이제 그런 얘기들. 그러다 보니 프로템 폴딩에서도 논폴라한 애들은 서피스로, 워터 인바르먼트에서

콜라한 애들은 안으로 들어가겠죠. 멘브레인 프로테인의 역전이 되겠죠. 무슨 말인지 알겠죠. 그래서 아이돌포빅 이펙트 나오고 아미노산 구조 중요합니다. 팁 C 맨날 했잖아요. COH 하고 NH3 플러스 그 다음에 H 하고 그 다음 R. R 레지듀 이 카본 C가

C를 포함한 C containing chemistry가 organic chemistry에요. C에 있는 4개의 물질이 다 다른 물질이 연결되어 있으면 chiral이라고 했죠. 아미노산 20종류가 다 chiral입니까? 아니죠. 아닌게 뭐에요? 글라이신. 왜 H가 2개 있으니까 이런 얘기 나오고 그 구조 얘기 나왔죠. 그리고 이제 아미노산이 chiral이라고 얘기할 때 아미노산 아이서모아 컨피그레이션. 이건 교과서를 좀 여러분들 봐야 돼요.

아미노산은 L폼, D폼 중에서 L폼이 네이처에 발견되어지는 단백질을 구성하는 아미노산이고요. L폼하고 D폼 피셜 프로젝션에서 알자이드가 오른쪽에 있는 게 D고 왼쪽에 있는 게 LA 이러면 또 헷갈리실 텐데 L폼이 인저널어 그리고 L폼인 경우

그 경우에 컴포기레이션 결정하는 방법 교과서 설명이 있고 유기화학체계도 있어요. 원자번호 순으로 해서 우선순위가 제일 낮은 H를 뒤로 놓고 그러면 앞에 3개가 보이죠. 원자번호 순으로 했을 때 카운터 클럭 와이스 방향으로 돌게 되면 원자번호 순으로

방향이면 S-Configuration이고 만약에 시계 방향이면 R-Configuration이라고 그랬죠. 그래서 20개의 글라이싱 백은 나머지는 전부 다 S-Configuration 카우르 크로그 와이즈인데 하나만 크로그 와이즈 방향 R-Configuration 인데 그게 시스템이라고 그랬어요 . 왜 그런가 효과서에 있다고 그랬 죠. 그래서 본문에서 설명했었 고. 아미노산에 대한 약어 구조 아미노산 구조 다 외워야 됩니까 다 구조 외울 필요는 없지만 이 구조를

이게 뭔지는 알 정도가 되야 돼요 그래서 이제 우리 뒤에 보게 되면 아스파리 객시드 RE CH2 CO- 이런 경우 이렇게 생기면 이게 아스파리 객시드라고요 그리고 그 두 개가 더 있으면 글루타미 객시드라고 했잖아요 이것도 벌써 열댓 번은 봤죠 그래서 구조

파지도아미노산에 라이신이나 아르기닌 히스티딘이 이렇게 생겼으면 히스티딘이다 그건 알아야 된다는 거예요 문제 그런 거 나온다 그런 거 냈어요 구조를 보고 나서 이게 아르기닌이다 이게 라이신이다 쓸 수 있을 정도 그 정도는 돼야 돼요 그래서

뒤에 4장 보면 테이블표 나오니까 그 테이블표 쭉 보시고요. 그리고 뒤에 보면 Common carburant modification with hydrophilic amino acid. 폴라암 아미노산의 일반적인 모디피케이션에서 예를 들면서 카이네이자 포스파티지 얘가 나와요.

구조에도 serine의 RECH2OH란 말이에요. 그죠? 그럴 경우에 메탄올이 있으면 serine이라고 했잖아요. phosphorylation이 되게 되면 kinase. 그거를 deposphorylation에 떼어놓으면, 떼면 그러면 phosphatase라고 했던 얘기, 그런 얘기가 나오고

SH를 디올이라고 해요 OH를 알콜이라고 하잖아요 CH2SH가 디올인데 그 CH2SH를 레지드 R로 갖고 있는게 뭐라고 하겠어요? Cysteine CIS Cysteine이죠 이 Cysteine이 일반 재개념 도구에서

SH인데 얘가 산화가 되서 H를 잃어버리면 SS 브릿지, Sustained disulfide bridge가 만들어지고, Bond가 만들어질 수 있다고 했죠. 이제 그런 얘기들 나름 중요합니다. 그리고 아미노산 구조들 계속 설명 나와요. Terrible Glycine 나오고, Hydrophobic Amino산의

L자 비슷하게 생겨서 CH2가 4개나 연결되어 있는거 아이소루신 위치 배치가 아이소니까 루신하고 아이소모스테로아이솜으로 되있겠죠 메티오닌 구조는 S가 황이 있는데 SH가 시스테인이구 메티오닌은 SH3란 말이에요. 그래서 좀 다른 구조죠. 그래서 그 얘기 나오고

아로마틱 아미노산 중에 이제 타이로신, 페넬라라닌, 트리토판 구조 타이로신은 OH가 있죠. 그걸 피놀이라고 그래요. 벤젯만 있는거 페넬기르고 거기에 OH가 있으면 피놀이라고 그러는데 피놀 그룹을 갖고 있는게 타이로신이라고 물론 CH2 피놀

PKA가 10.1 정도 된다 이런 얘기들 나오고 그 다음에 Isolatory Point, What is the definition of Isolatory Point? 중요하단 말이야. pH, Adh, Amino acid, Neutral, 아미노산이 중성일 때 어떻게 계산하느냐? 그러니까 Neutral Species를 형성할 때 양적 경계값에 있는 PKA의 평균값이다. 이건 내가 강의하면서 여러 번 얘기했어요.

여러분 제가 강의한 내용 다시 보면 아스파리게시트 교과서에 나온 것도 얘기했고 설명도 했고 교과서도 보라고 얘기했죠. 그 얘기는 그만큼 중요하다. G2I온 정의 일렉티넥 뉴트럴 몰클레 플러스 마이너스 차지 갖고 있는 거라고 그랬죠.

pka 값들 나와요 외울 필요 없어요 pka는 알려줘요 그럼 뭘 이용해서 핸더슨 하술법 ph는 pka 플러스 로그 h1a죠 그러니까 pk 값을 알았을 때 그 위크 엑스디에 해당 ph 에서는 어떤게 메이저냐 프로토네이티드 폼은 h1a

디프로토네이트드는 A마이너가 되죠. 자 그러면 functional group의 아미노산은 COH 같은 경우에는 protonate 된 게 COH에요. 디프로토네이트는 CO마이너니까 마이너스 1가가 되는 거죠. How about the 안민기?

프로토네이트 됐을 때가 NH3 플러스예요. HA폼은 NH3 플러스니까 플러스 1가고요. 디프로토네이트 된 폼은 NH2가 돼요. 그러니까 제로가라고요. 무슨 말인지 알겠어요? 그것도 강의 많이 얘기를 했는데. 테이블에 대한 내용 보고. 펩타이드 본드

그린몬 펩타이드 본드가 O H I H 가 콘덴세이션 농축이 되면서 물 빠져나가고 펩타이드 본드 또는 아마이드 본드가 만들어지는 반응이 설명되어 있구요 그 다음에 크로모포 설명에 GFP 얘기 나오면서 크로모포가 만들어질 때

디아이드레이션 옥시데이션 반응으로 갔죠 여기 보게 되면 글라이신 67 글라이신 보여요 글라이신 67 써놓은거 글라이신 67 요거 얘기하는거에요 글라이신 67 그냥 CH2기 때문에 H가 두개이기 때문에 글라이신이

파이로신의 페놀기 보이잖아요 그 다음에 셀인 CH2OH 있잖아요 이걸 보고 쓸 수 있어야 된다는 얘기에요 전부 다는 아니더라도 무슨 말인지 알겠죠 자 트라이펩타이드의 이 샘플이 있고 펩타이드 본드는 레전스 더블 라이즈 공명된 구조로 해서 파셜 다블 본드 캐릭터에서 sp2 결합이 그래서 그래서

평면구조 형태로, 대그로 형태로, 카드처럼 그려지는게 박스로 보여지고요. 라마 찬드란 플러 파이프 사이 두가지의 토셔널 앵글 가지고 프로틴 컴포메이션을 설명하는 거에요. 그래서 라마 찬드란 인도사람인데 그 이름 들어가 있다고 했었죠. 이네릭 코드에 대한 일반적인 얘기들, 이 지네릭 코드에 대한

이런거는 뭐 분자생물학에서 많이 배우니까 상식선에서 알아두면 되요. 그래서 어떻게 보여주냐에 대한 얘기들 나오구요. 프로테인 컴포메이션 변화에 대한 얘기 나오고 프로테인 구조가 1차, 2차, 3차, 4차가 되어있다. What's the primary structure? 1차 구조는 뭐예요? 아무나선 단백질에

시퀀스가 1차 구조죠. 그 때 폴딩을 결정하는 건 몇 차 구조죠? 1차 구조입니다. 그것이랑 바뀐 게 크리스찬 앙팡슨 실험이에요. 자 그래서 베타 스트랜드 알파리스 베타 턴 나오고 2차 구조 중에 루프 구조도 있어요. 이렇게 된 거.

랜덤 구조지만 딱딱한 구조에요. 하드한거고 스페스픽한 프로테인하고 인터랙션 할 수 있는 구조입니다. 프라이머리 스트럭처에 대한 얘기는 방향성이 있어요. 어떻게 N터미널에서 C터미널로 DNA는 5프라임 포스페이트에서 3프라임 OH로 다 방향성이 있어요.

랜덤한게 아니란 말이에요. 읽는 방향이 있다는 얘기죠. 자 2차 구조 베타 스트랜드, 알파엑스 베타 턴, 루프도 2차 구조라고 볼 수 있고요. 알파 헬릭스 구조 보이죠. 헤드본딩은 n하고 n 플러스 4. 몇 번째 위치? n하고 n 플러스 4고요. 아 힐릭스는 다이폴이다. 왜?

CO 같은 경우 오가 일렉토론 위즈드로잉군이 델타 마이너스 C가 델타 플라이고 NHCO 본드로 되니까 힐릭스가 있으면 헬릭스 자체가 다이프로 형성할 수 있다라는 얘기가 나왔고 자 what is the amphipathic helix? amphipathic helix 라면 헬릭스인데 한쪽 면은 하이돌플라이

한쪽면은 하이드로포빅한 아미노산 레지드를 갖고 있는 거죠. 그래서 그 그림들 나오고 구조도 설명이 나왔었죠. 베타 스트레인드는 이렇게 화살표를 그리는데 아래 위로 레지드가 존재해요. 그래서 패럴렐하고 앤티패럴렐이 있는데

배타살피 2개가 평행인거 아닌거. 하이널본딩 페이트를 밝혀있죠. 교과서 보면은 배타 플리시트 얘기하구요. 몇가지 유형들. 배타 턴의 타입 1,2 있다고 했죠. 그리고 루프에 대한 구조 보여주구요. 라마 찬드라 플러스를 보니까 알팔릭스로 되어있는데 어디 위치가 많이 나왔다. 배타 시트가 되어있는데 어디 위치가 되어있다 보여주구요.

아미노산의 프로파시티, 아미노산의 엑스레이 구조 분석해 보니까 얘네들만 있으면 알파엘릭스, 얘네들이 있으면 베타시티, 얘네들은 베타탄에 많이 나와 이렇게 얘기한 것 중에 글라이신하고 프롤린 같은 경우는 특별히 베타탄에 많이 나온다고 얘기했어요. 테이블 얘기에 나온.

3D 스트럭처에 대한 이야기들 그 다음에 네 타입으로 보통 이렇게만 나누지 않고 훨씬 많아요 근데 심플하게 알파, 우니, 베타, 우니 알파, 대쉬, 베타, 알파, 플러스, 베타 플러스는 도메인으로 세프레드 영역으로 되어 있는 걸 그렇게 한다고 얘기했죠 우리 설명할 수 있는 반목 중에 4LIS 번들

로스만 폴드, 팀 베러 폴드, 그 다음에 펌 도메인 있다고 했어요. 각각의 어떤 특징이 있느냐 알아둬야 된다 이거예요. 그래서 예를 들어서 가로 is the large protein fold and consists of three distrust structure components FA, FE, FC. 쓰면 가로가 뭐예요? 펌 도메인이라는 얘기예요. 무슨 말인지 알겠죠? 슬라이드에 대한 내용들.

그런게 가로로 하는거에요. 이 샘플도 있고 다이설파이드 본드가 만들어지는 구조 4차 구조에 대한 얘기들 4차구조 코너 스트럭처 인크리즈 펑셔널리티 뒤에 여기 슬라이드 지금 요거 얘기하는거에요 4차 구조는 기능성을 증가시킨다 어떻게 세가지 방법 프로바이드

Structural Property, Individual Property에 대한 Individual Property 어떤게 뭉쳐서 갑자기 나타나는 거예요. 모여 있기 때문에 새로운 Noble Property도 제공할 수 있고요. Regulation에 대한 Mechanism도 제공할 수 있고요. 그 다음에 Functional

그룹이 뭉쳐 있기 때문에 근접되게 만들 수 있다. 이런 얘기들이죠. 이 문제를 낸다는 것보다는 이런 식으로 How can the quaternary structure increase functionality? 어떻게 4차원 구조가 functionality를 증가시킬 수 있느냐? 문제는 영어로 냅니까?

영어 한거 섞여 있어요 영어로 만든 것도 있고 한국어로 만든 것도 있고요 섞여 있어요 답은 영어로 해야 됩니까 한국말로 해주되고 한영 섞어도 돼요 편한 대로 하세요 문장을 다 영어로 하면 좀 헷갈리세요 그럴 필요 전혀 없어요 한국말은 그냥 쓰세요 Empathic

쓰려고 그러는데 스페어링이 안 떠올라요 한국말로 MPPACIC 쓰세요 그래도 돼요 무슨 말인지 알겠죠? Fibro protein 4차원 구조에 얘들 쫙 나오면서 collagen is so beautiful structure collagen 트리플 엘릭스에요 그죠? What is the characteristic property of collagen

structure 면에서 특징적인 것은 트리플엘릭스 라는 것입니다. 세 개가 엮여 있다. 구조물이고 아미노산에 특별히 프로린, 글라이신, 하이드록시프로린이 나와요. 모디파이드 프로린. 이게 왜그러냐면 스컵이라고 하는 계열병이 워낙 중요해. 계열병 때문에 역사적으로 엄청나게 많은 사람들 죽었고 거기에는 프로린, 하이드록시프로린이 만들어지는 것. 바이타민C가 핵심적인 역할을 한다고 했죠. 그래서 이런 얘기들 글로블라 프로테인도 structure

프로테인 중에 섬유상만 있는게 아니라 땡그란 것도 있단 말이에요 그런 얘기들 보여주고 자 이뮬로글로블린 폴드 이런 얘기도 나오죠 프로테인 폴딩에 대한 얘기들 프로테인 폴딩에서 도움 프로테인 폴딩을 돕는 단백질 한마디로

샤파론인 프로테인이에요. 샤파론 프로테인. 여기 나오고 두가지 있다. 클란타입하고 글로이할 글로이 타입이 있다고 했죠. 그래서 그런 얘기들 아트다이머가 구조가 바뀌죠. 힐릭스였다 시트였다 바뀌어요. 왜 그럴까 고민해보세요.

에 대한 예스 커플 tpt 에 대한 얘기들 크리스천 앙팡스 실험 강의 시간에 많이 녹화 녹음 잘 다시 들어보세요 이게 원리가 뭔가 하우 캔 유프 룸 데프 크리스천 앙팡스 엑스퍼러맨트 푸드 프라이머 리스트라치 캔디 터민 더

3D Structure of Protein 어떻게 크리스찬 앙팡창 실험이 1차 구조가 3차 구조를 결정한다는 걸 볼 수 있었냐 그게 그림 사다 64에요 이 그림 얘기하는 거야 어떤 건가 노지게 로아지게 뭐고 어떤 케미칼을 써 강의 많이 해놨으니까 들어보고 교과서도 읽어보라는 얘기

Propose 모델 3가지 모델이 있다고 그랬어요. 어떤 모델들이 있느냐? 이것도 잘 봐보고요. 샤프론 프로테인에 대한 메카니즘 보게 되면 그 동영상 꼭 봐야 돼요. 5분쯤인데 명료하게 나와 있습니다. 프로테인 폴딩 디지즈 중에 대표적인 거 알츠하이머 이런거 그죠?

구조가 바뀌어갖고 플라크가 형성되어갖고 정상적인 세포에 비해서 사망에 이르게 하는율이 높다는 얘기 있었어요. 그죠? 이런거 보는 포인트 봐야 되고 이게 4장 내용이고요. 3장 내용 보게 되면 Nucleus structure and function.

대문에 뭐가 나왔어요 대문에 이게 나왔죠 대문에 이게 뭐죠 이게 대문에 나온거는 CRISPR-Cas9 진 에디팅 툴이에요 CRISPR-Cas9이 뭐예요 RNA protein complex에요 얘가 20개 정도의 시퀀시를 인지해서 자르나

그래서 진 에디팅 투리아 얘기 나오고 DNA 구조, Nucleotide, Nucleoside, 뭐가 다르냐? Ribos, Deoxyde, 구조 몇 번 너무 많이 얘기했어요. 보고요. Nomenclature 이것도 한번 더 보면 되겠죠. Structure of DNA. A-form, B-form, G-form,

어떻게 다른가 그것도 뭐 매번 얘기한 거구요 자 베이스 스테이킹은 기본적으로 반대 발수 레이디아까지 근접 됐을 때 반대 발수 어트랙션으로 베이스끼리 어트랙션이 있는 겁니다 그죠 ABG폼 어떻게 차이가 나나 명료하게 봐요. Left hand는 뭐에요? G폼이라고

드네트레이션, 물리네트레이션, TM의 정의 같은 것도 봐야겠죠 What is the hypochromic shift? 어떻게 정의됐나? hypochromic shift에 대한 거 보고 DNA 슈퍼코일링에 대한 거가 나와서 링킹 넘버, 트위스트, 리드 넘버 트위스트 같은 경우에는 링킹 넘버는 부셔지지 않으면 컨스턴트예요

헬릭스 끼리 오블랍 되는거고, 리딩은 더블 헬릭스가 두 번 자기네들끼리 꼬이는 거죠. 슈퍼코일링의 리딩에 따라서 달라질 수 있다라는 그런 얘기들 했었습니다. 토퍼 ICMORES 1,2의 차이는 본드 하나 자르는거, 두개 자르는거 이런 얘기 있어요.

DNA, RNA 구조의 차이가 어떤 건가? DNA가 왜 불안하다고 그랬어요? RNA보다. 베이스 조건에서 오토크레비지가 일어난다. 잘라진다. 그런 리액션 메카니즘을 보면 되고요. Spontaneous mutation이, deamination cytosine이 결국은 티밍이 되면서

여러가지 돌연변이가 유전병에 생길 수 있다 라고 얘기합니다. 라이브존은 RNA총매 얘기하는 거죠. 일단 RNA 특이한 구조를 나오고, XXXXXX 뿐만 아니라 Quateruple, Double Helix 말고 Triple Helix도 발견됐고, Quaron의 4개짜리 헬릭스가 부분적으로 만들어진다는 것도 인비브에서

발견이 된 바 있다 이런 얘기들 있습니다. 그죠? 탄로미오가 어떤가요? 유전자에서 유카로프로카 유전자의 핵심적인 차이가 뭐예요? 유카로프로카 유전자 같은 경우 뭐가 있어요? 인트론! 그러니까 프로카로에이션 DNA에서 바로 메신저 RNA가 나올 수 있는데 유카로에이션 DNA에서 바로 메신저 RNA가 못 나오죠? RNA가

그 다음에 인트론이 제거되어지는 RNA splicing 때문에 메신저 RNA가 나와요. 그 차이 때문에 cDNA가 필요하다는 거예요. 메신저 RNA에서 컴플리먼트 DNA를 만든다면 클로닝 하는 거죠. 장균 끼리 하는 건 문제 없는데, 프로카리아 유카리아 제가 그런데 있다고

한 시간에도 엄청나게 많이 얘기했던 거야. Polymorphism 단어 SNP나 STL, VNTR이 뭐의 약자인가? 뭐 이런 것들 한번 볼 만 하겠죠. Precision Madison 얘기 나오고요. 자, 플라즈미드 유전자 크로닝에서 특별히 미세 플라즈미드를 이용한 유전자 트랜스퍼

방법이 박테르페질을 이용하는 Transruption, Conjugation, Transformation 세가지가 있다고 했죠. 차이가 어떤건가. X-GAL 어떤 용보를 쓸 수 있냐. 플라스미에 대해서. Restriction Endo-Nucleus 1 to 3 중에서 ATP 필요한건 3라고 그랬구요.

DNA 테크놀로지에서 자른 다음에 붙여서 연결해서 한 유전자가 확보 되는 게 결국은 레컨빌런트 DNA 테크놀로지의 핵심이라고 했습니다. 그런데 유칼립 진을 크론해서 플라즈미드에 지분을 넣으면 유칼립 진 같은 경우에는 유전자 자체가 발현됐을 때 인트론 때문에 안 되잖아요. 그러니까 얻을 수 있는 건 메신저 RNA밖에 없는데 메신저 RNA가 워낙 불안하니까 그걸 리버스 트랜스크립티즈를 이용해서 cDNA 만든 다음에 그걸 크론 한다고 그랬잖아요. 그래서 그 라이브러리 cDNA 라이브러리 얘기가 나오고요.

다이데옥시 메소드 이건 너무 중요하다고 했죠. 노벨상 2개 받은 아저씨라고 했잖아요. 다이데옥시, 다이데옥시는 2프라임, 3프라임에 둘 다 산소가 없어요. 그러니까 5프라임, 3프라임에 포스포다이스본드가 만들어지지 않겠죠. 원리, 라직, 그림. 여러 번 얘기했어요. 강의 또 들으셔도 되고요.

PCR은 라직이 뭐냐? Tech polymerase 이용한다고 했죠 stage가 어떻게? denaturation 그 다음에 annealing하고 synthesis하고 denaturation 그 다음에 annealing하고 synthesis해서 60, 70, 90, 95 세 단계로 넘어가는 거라고 했죠

Transcript analysis에서 gene chip이 뭐예요? gene chip이니까 DNA를 칩 밑에 깔아놓고 그 다음에 RNA DNA hybridization으로 어떤 유전자가 얼마나 많이 발환되냐 그거를 알아야 되니까 그거를 알기 위해서

여기에서는 이제 CRNA probe를 이용한다. 메신저 RNA를 가지고 만들어서 CDNA 만들어도 프로에센스 라벨을 시켜야지 정량 분석이 되니까. 그럴 때 CRNA 라이버를 이용한다는 얘기가 나오고 그 다음에 expression, essay, animation

몇번 얘기했죠. 어떻게 분석했느냐. Next generation sequencing이랑 그저 gene chip sequence 방법이 결국 똑같은 결과를 내야졌다. Next generation sequencing 메인 특징이 뭐예요? 메신저 RNA 얻어낸 다음에 그거를 cDNA를 만든 다음에 증폭 PCR로 왕창 증폭한 다음에 그 증폭

띵걸 전부 다 시퀀싱 해버리는 거예요. 그러니까 어떤 유전자가 얼마나 많이 나왔냐를 어떻게 보면 굉장히 무식한 방법으로 다이렉트를 애써야 하는 방법이라는 거죠. 무슨 말인지 알겠죠. 그래서 그런 얘기들 쭉 나오고 크리스퍼 카스나 진 에딩틴 툴에 대한 얘기들

나왔습니다. 그게 챕터 3장입니다. 챕터 2장 physical biochemistry 물류화학이죠. 물류화학에서 여기도 처음 대문에 세레온인 세레온인 다시 보여요. 그죠? 왜 이게 하이던본딩 그로스를 막을 수 있는지 배치가 이렇게 되고 대문에 대한

세레오닌의 구조, 아미노산의 구조에서 CH, CHO2, CH3 있잖아요. 세레오닌 구조, 레지저 R 구조를 명확히 알아야 돼요. 그래야지 단백질 이해할 수가 있습니다. 자, 파이아너제틱에 대한 타입 웍에서 워스모드의 케미컬, 미케니컬 웍이 있다라는 거. 호메스토, C사이, 이 그림들 차이가 뭐냐?

살아있다는 건 호메스테티스잖아요. 여러 번 얘기했어요. 레독스 리액션이 뭐냐? 케미칼 워크라이스의 레독스 리액션을 어떻게 할 수 있느냐? 그런 얘기들. 서머 다이내믹에서 시스템의 오픈, 크로스드 아이스로의 차이점이 뭔가? 일반화가 다 나왔던 얘기입니다. 퍼스트 로우, 세컨드 로우.

Xosomic, Endosomic, Endogonic, Xeronic의 차이가 뭔가 특징이 뭐냐 이런 것들 열역각 제2법칙에 대한 엔트로피의 정의 그죠 엔트로피에 대한 얘기 그 다음에 Gift free energy에 대한 정의 G는 H만의 TS로 정의되잖아요 Xeronic, Endogonic 다 보고 Table D-1 중요하다 의미가 뭔가 하나하나 의미를 보고 생각해 보세요

자 델타 g 하고 이퀴리브리엄 그죠 이퀴리브리엄은 언제 때 델타 g가 0일 때고 델타 g는 델타 g equal 델타 g0 prime plus rt 린 q p1o 리액션 코우션트인데 이퀴리브리엄에서 델타 g가 0이기 때문에 그렇게 생각하면 델타 g0 prime equal minus rt

K,E,Q 이렇게 된단 말이에요. 딱 일반화하게 나왔던 내용들 강의에서 계속했던 내용들이고 그거에 근거한 연습문제를 한번 풀어봤을게요. What's the difference between delta G and delta G0 prime? Standard biochemical free energy 하고 그런 프레이너스 차이점이 뭔가?

이런 것도 있죠. Coupled reaction의 의미가 뭐야? 안 가는 반응을 가게 한다. 어떻게? 델타 G가 ATP hydrolysis가 마이너스 값이 크니까 Coupled reaction에서 반응을 가게 한다고 했죠. 기본적인 라지계의 상황에서 ATP 만드는 게 무지하게 중요하다는 얘기 많이 얘기했습니다.

에너지 차지 정임 목요에 너무 중요해요 0.7 0.9 4 이라고 얘기했죠 에너지 차지하고 메타볼이 패스와의 상관 관계 굉장히 중요하죠 알아보니 캐러블 패스 하기 시작 어떤 관계가 있는가 이런것도 맨 제어 레귤레이션 어떻게 메카니즘이 조절되어 있느냐 커버도 못드케이션

레귤러트리 모리큐리 북과 나야따노 바이허브 에밀리티 차이라고 해서 세 가지 얘기가 나오죠. 이런 것도 있고 자 워터가 굉장히 중요하죠. 워터 헤드본딩 패런 헤드본딩 맥시멈 4개 할 수 있다고 그랬어요. 그죠? 헤드본딩이 많을수록 온도가 낮은 워터예요. 높을수록

나중에 수증기는 하이던본딩이 없어요. 하나씩 뺏겨요. 다 끊어져 나가는 거니까. 솔루빌리티라는 게 무슨 의미인가? 바이오, 모리큐레, 넌커볼렌트 인터렉션 어떤 게 있느냐? 하이던본딩, 아이온 인터렉션, 반대발식 인터렉션. What is 반대발식 인터렉션? 이게 되게 중요해요.

템포러리, occurs between dipole, neophyte, electrical, neutral 물길 사이에 템포러리 다이플 때문에, 템포러리 다이플, 그래서 만들어진 induced temporary dipole 또는 permanent dipole, 그 다음에 induced

이렇게 만들어지는게 Vanderval subtraction 이에요. Vanderval subtraction은 되게 중요합니다. 라직에 대한 얘기들 설명 나오고 또 나와야 hydrophobic effect, 아까 water entropic solvent, aqueous system에서 water entropic가 maximized 되기

그래서 넌폴라그룹이 뭉쳐지는 현상을 hydrophobic effect 라고 한다. 여러 번 얘기했던 거죠. 그 에프터 폴딩 구조도 아니고 오스모시스, 와이스트 오스모시스 오스모시스의 정의 솔본 모리클의 이동이었어요. 포미오 엠브레이노, 바이올로지컬 시스템에서

서버드 물은 워터기 때문에 워터의 액티비티 이동이에요. 높은 워터 액티비티가 낮은 워터 액티비티로 이동할 때 일어나는게 아스모스 있어요. 서버드 안에 솔루트가 많다. 솔루트는 용질이잖아요. 용질은 용매를 잡는단 말이에요. 물을. 그래서 용질의 농가가 높을수록 잡혀있는 물이 많아요. 잡혀있는 물이 많다는건 워터 액티비티가 낮다는거에요.

물질이 적어야지 워터 액티비티가 높아요. 그러면 워터 액티비티가 높은 데서 낮은 데로 same permeable membrane을 통해서 이동하는 게 osmosis라는 얘기에요. 강의 시간에 계속 얘기했던 거 초록 시간에도 얘기했던 내용입니다. pH, P는 마이너스 로

상형 로그 마이너스 그래서 pH에 대한 얘기, 한산하수발 이퀘에이션, 강의시간에 유도되었고 뭐 별거 아니잖아요. pH, PK 로그, HA 분의 A. 뭔 소리예요. UKX 대 PK를 알면 그 PK보다 낮은 pH에서는, 낮은 pH에서는 프로토네이션의 메인폼이고,

pH에서는 디프로토네이션의 메인폼이라는 거에요. 그게 어디서 나와요? 핸더슨하우스바 이퓨에이션에 대입을 해보세요. 해당 pKa 값, 해당 pH 값. 이걸 알게 되면 예를 들어서 시스테인의 pH 10에서의 차지 또는 시스테인의 pH 1에서의 차지값 이런걸 계산할 수 있다는 거에요. 그런 문제 냈다는 거에요.

그냥 하면 돼요. 수업시간에 여러 번 얘기하는 거고. 버퍼는 버퍼 PK에 ±1mHg. What is the cell membrane? Is the physical barrier in ribbing system with the semi-permeable membrane?

아이코셀 멘브레인, 포스플리피드 레이어, 포스플리피드 플리핑, 플리플러비 현상에 대한 얘기들 설명 나오네요. 첫번째, 이상에 대한 내용입니다. 거의 다 얘기하고, 그 다음 첫번째 1, 대문에 나온 것은 펌엔테이션으로 이스트 안에 있는 엔자임들이, 엔자임,

이스트라는 건 속이고 자임은 효소라고 했잖아요. 이스트 안에 있는 특정 물질들이 알코올을 만드는 게 이스트 전체가 아니라 그 엔자임에 의해서 글루코스가 에탄올하고 CO2가 되는 거다. 이게 현대사회에서 하기 시작이다.

에드워드 부시너 얘기하고 파스테리아하고 어떤 차이점이 있었나 연습문제도 보고 교과서에도 봤었죠. 그래서 이제 생화학에 대한 시작점 포인트, 알코올리 퍼멘테이션, 글루코즈에서 10단계 반응으로 해당 과정에서 파이르베이터

생물이 만들어지면 그 파이르베이트 에서 에탄올 만들어지는게 페멘테이션 알코올리 페멘테이션 지금 요거 얘기 나오는 얘기 하는 거에요. 그래서 강의시간에 계속 얘기했던 건데 뭐 칩타와는 4장부터 보니까 볼 게 없죠. 생화학이 어떻게 굉장히 중요하다 applied by chemistry

모르큘들, 엘리먼트들, 어떤 게 되게 많고, 펑셔널 그룹에 어떤 게 있다. 이센셜 아이언들, 칼슘, 콜라이드, 마그넨, 포타짐, 소듐, 이런 것들이 있다. 펑셔널 그룹 어떻게 생겼다. 특징들, 아미노산, 니콜라타이드, 심플슈가, 페리기스트 구조들, 기본적인 것. 챕터 1은 4장 보고 나게 되면은

너무 얘기할 게 없는 내용이죠. 자 그래서 기본적인 구조를 다시 보라 이거예요. 그래서 뉴크렉 엑시디 구조 같은 경우 이렇게 생겼어요. 그래요? 지금 다시 보면 새롭죠. 5' 포스펙 3' OH 방향성이 있고 앤티패럴하다고 얘기했고요. 라이브오즈 안에 포스펙이 있고

다이애스터로 연결되어 있다. 본드 구조 나오고요. 펩타이드 본드 또 나와요. 그래서 구조 나오고 챕터 1장부터 나왔다는 거에요. 글루코스폴리머, 파리사카라이드가 만들어지는 무슨 본드? 글라이코시딕 본드. 그래서 그 내용도 본문에 나와요. 그렇겠죠. 메타브릭 패스웨이. 자, 이거는 이제 그

그런 얘기들이고, Metabolic flux, 가로, is the rate at which reactant and product are interconverting in the metabolic path.

서로 interconvert 되는 rate를 뭐라 그러냐? Garo is, 그 metabolic flux란 말이에요. metabolic pass, metabolic plus. 여기 있는 거 얘기하는 거예요. metabolic plus, Garo 하고 is the rate as it is directed and plus. 이 문제를 냈다는 게 아니라 이런 유형으로 18,

문제가 있다는 거에요 1부터 4장 까지 보시게 되면 보여요 다 알려주라는 거에요. 그 다음 뭐 Linear Folk to Cyclic Pathway, Functional Property 뭐 이거 뭐 진홈, 이런거, 온 케미스트리에 대한 기본적인 얘기들, Separation 기본, Signal Transduction 뭐에요

리셉터 라이간 리셉터 하고 라이간 라이간드 리셉터 결합한 다음에 라이간드 결합하고 컴포메이션 리셉터가 바뀌고 떨어지면 다시 원상복귀 되고 그 다음에 그 이런 신호전달 메카니즘의 일반적인 유형 1장에서 나오고 있죠 그 다음에 메카니즘의

그 다음에 DNA 구조, 로즈먼드 플랭클린 엑스레이 데이터, 이분이 핵심 연구를 했다. 왓슨 크릭은 해석을 했다. 그 다음에 이제 또 DNA 구조, RNA 구조, 그래서 어디가 나왔느냐. 베스페어링 샤가플롤 ATGC에 대한 얘기들, 앤티페르렌트 DNA 구조 또 나왔어요. What is the central lumen? 가로, is, 가로, describe how information transfer between DNA and protein. DNA and protein 간의 정보들이 전달되어지는

과정을 가로라고 한다. Central Dogma라는 거. 예를 들어서. 무슨 말인지 알겠죠? Central Dogma. 그런 식으로 정리하면서 개념을 잘 보라고요. 슬라이드 전부 328개인데 그냥 슉 보면 1시간이면 다 봐요. 그러니까 10시간 동안 한 번 보는 것보다 1시간씩 10번

보는 게 더 나을 수 있어요. 생각하면서 강의는 그 대신 다 들어야 돼. 헷갈리는 건 여러 번 듣더라도 그런 무적입니다. 온케미스트리, 프로테온, 여러 가지 나오고요. 그 다음에 뮤탄트 지놈에 대한 얘기들 나오고, 뮤테이징이 어떤건가, 아주 일반적인 내용들. 끝에부터 1장이에요. 여기까지입니다.

전체적으로 팁 30분 정도 한번 정리해 봤습니다. 여러분들 아직 어떻게 보면 금방 보지만 또 어떻게 보면 시간 많다고도 볼 수 있어요. 강의한 내용 중심으로 잘 생각하면서 여러분들 시험에 임해주시기 바랍니다. 객관식 문제는 없어요.

단답형, 가로놓기, 주관형은 지금 예를 많이 들었죠. 설명하는 거, 그죠? 설명하는 문제 똑같이 여러 문제 있습니다. 그렇게 보시면 될 거고요. 생각하는 문제도 몇 개, 한두 개 있어요. 문제가 마흔 네 개니까 좀 많죠. 다이렉트 탁탁 쓰고 넘어가는 거예요. 일단 뭐 고민할 거

먼저 아는 거 다 쓰고, 그 다음에 생각하는 거 조금씩 생각하면서 써보고. 그래서 문제지가 8장이란 말이에요. 그러니까 거기다 써서 내는 거예요. 아직 카피는 안 했어요. 그래서 카피해서 내면 됩니다. 자, 여러분들 인조이하십시오. 네, 여기까지 하겠습니다.

Thank you. Thank you.

 

📘 생화학 중간고사 시험 팁 완전 정리

(교수님 시험 팁 강의 녹음본 기반)

📌 시험 전반 정보

  • 총 44문제
    • 가로 놓기 문제: 16~18문제
    • 단답형 주관식 문제: 나머지 전체
    • 객관식 없음
  • 슬라이드 기반 출제 (총 328장)
  • 시험 언어: 한국어/영어 섞여도 무방
    (예: “Proteins” 대신 “단백질” 써도 됨)
  • 문제지 8장 분량, 직접 써서 제출

🧠 출제 주요 범위 요약 (Chapter 기준)

✅ Chapter 4: 단백질 구조

  • 🔹 Proteins are polymers of amino acids. → 가로 놓기 출제
  • 🔹 Amino acids are linked via peptide (amide) bonds → 가로 놓기 출제
  • 🔹 Hydrophobic effect (물 분자의 무질서도↑ → 안정성↑) → 단답형
  • 🔹 Amino acid 구조 및 chiral 여부
    • 대부분 chiral, 예외: Glycine
    • L-form 위주 출제, D-form과 비교 개념도 알기
  • 🔹 아미노산 구조 및 R기 특징
    • 구조 보고 이름 맞추기: Arg, Lys, His 등
  • 🔹 Post-translational modification 예시
    • Ser → phosphorylation (kinase), phosphatase 관련
    • Cys → disulfide bond
  • 🔹 Isolatory point 정의 및 계산법
  • 🔹 Protein 구조 (1차~4차)
    • 각각 정의, folding에 어떤 구조가 관여하는지
    • Christian Anfinsen 실험 → 1차 구조가 3차 결정함
  • 🔹 Secondary 구조 특징
    • 알파-헬릭스 (n, n+4 H-bond), 베타-시트, 베타턴, 루프
    • 라마찬드란 플롯, 토셔널 앵글 φ, ψ
  • 🔹 Quaternary Structure 기능성 증가 3가지
    • Structural, Novel property, Regulation

✅ Chapter 3: 핵산과 유전자

  • 🔹 CRISPR-Cas9 원리 → RNA-guided DNA cleavage
  • 🔹 DNA vs RNA 구조 차이
  • 🔹 A/B/Z form DNA 특징
  • 🔹 Supercoiling, Linking number 등 → 단답형
  • 🔹 DNA/RNA 안정성 차이 → RNA가 더 불안정
  • 🔹 Splicing, cDNA 필요성
  • 🔹 Sanger sequencing (Dideoxy) → 반드시 출제!
  • 🔹 PCR 원리: Denaturation → Annealing → Extension
  • 🔹 Gene expression 분석법: gene chip, NGS 차이

✅ Chapter 2: 물리 생화학

  • 🔹 Thermodynamic 법칙 & 자유 에너지 (ΔG = ΔH - TΔS)
  • 🔹 ΔG와 ΔG°' 차이
  • 🔹 Coupled reaction의 의미
  • 🔹 핸더슨-하셀발흐 식 적용법
  • 🔹 pKa 기반 charge 계산 문제 (ex. Cys at pH 10)
  • 🔹 버퍼의 정의 (±1 범위 유효)
  • 🔹 Vander Waals Interaction, Hydrophobic effect
  • 🔹 Osmosis 정의 (water activity 차이로 이동)

✅ Chapter 1: 생화학 소개

  • 🔹 발효의 역사 (부흐너, 파스퇴르)
  • 🔹 Functional group 특징
  • 🔹 Macromolecule 구조 (nucleotide, peptide, polysaccharide 등)
  • 🔹 Central Dogma 정의 → 가로 문제 예상
  • 🔹 Peptide bond 형성 원리
  • 🔹 Signal transduction 일반 메커니즘

🧪 예상 문제 유형 (실제 언급된 것 기반)

유형 예시

가로놓기 Proteins are polymers of (  ) → amino acids
단답형 Hydrophobic effect란?
설명형 How does the quaternary structure increase functionality?
구조 인식 그림 보고 “이 아미노산은?” 쓰기
개념 비교 DNA vs RNA stability
계산형 pKa 기반 charge 구하기 (ex. Cys at pH 1 or 10)

 

📚 생화학 Chapter 4 (Protein Structure) 핵심 & 시험 포인트 정리

(교수님 시험 팁 + 슬라이드 내용 싹 연결, 가로/단답/설명형 예상까지)

[슬라이드 도입부]

  • GFP 실험 예시
    ➔ GFP(green fluorescent protein)는 살아있는 세포를 실시간으로 추적할 수 있게 해줌
    ▶️ 시험: “GFP의 주요 응용” 단답 or 설명형
  • Chapter 4 아웃라인
    • 4.1 Proteins Are Polymers of Amino Acids
    • 4.2 Hierarchical Organization of Protein Structure
    • 4.3 Protein Folding
      ▶️ 이 순서대로 시험 포인트 정리

4.1 Proteins Are Polymers of Amino Acids

  • 아미노산 연결
    • Amino acids are covalently linked through amide (peptide) bonds to form proteins (polypeptides)
      ▶️ 가로놓기: “Proteins are polymers of (  )” → amino acids ▶️ “Amino acids are linked together by (  ) bonds” → peptide (amide) bonds
  • Hydrophobic Effect
    • 소수성 아미노산은 단백질 내부로 몰려, 물과의 상호작용 최소화, 3차 구조 형성에 핵심
      ▶️ 단답형: “Hydrophobic effect란?”
      ▶️ 서술형: “Hydrophobic effect가 단백질 3차 구조에 어떻게 기여하는가?”
  • Representative Proteins Table
    • (다양한 단백질의 서브유닛 수, 질량 등 정보)
      ▶️ 직접 출제보단, “단백질 복잡성/서브유닛 개념” 파악

아미노산 구조 및 특징

  • 20종류의 아미노산, R 그룹(곁사슬) 차이
    • chiral carbon: 글라이신만 예외(achiral)
    • L-form이 단백질 구성
      ▶️ “아미노산이 chiral하지 않은 예외는?” → Glycine ▶️ “L-form이 주로 사용되는 이유, D-form과의 차이”
  • 아미노산 약어(1자, 3자), 분류(Charged, Hydrophilic, Hydrophobic, Aromatic)
    ▶️ 구조 or 이름 맞추기 예상 (특히 Arg, Lys, His, Glu, Asp 등)
  • Charged Amino Acids, Hydrophilic, Hydrophobic, Aromatic 구조
    • 표/그림 보고 구조-이름 매칭 문제 자주 출제! ▶️ “아래 구조는 어느 아미노산인가?” (표에 있는 구조 그림 익히기)
    • 특이 포인트
      • Cysteine: 유일하게 disulfide bond(SS) 형성
        ▶️ “disulfide bond 만드는 아미노산?” → Cys
  • Common modification
    • Ser, Thr: kinase에 의해 phosphorylation(인산화)
    • Phosphatase: 탈인산화
      ▶️ “Ser/Thr에 일어나는 post-translational modification은?”
  • pI(등전점)
    • pI = 중성일 때 pKa 평균값
      ▶️ “등전점이란?”, “pI 계산법” → Zwitterion 개념
      ▶️ “아미노산의 등전점 pI 구하는 공식은?”
  • Side chain이 이온화되는 아미노산
    • Asp/Glu (pKa~4), His(6), Cys(8.3), Tyr(10.1), Lys(10.5), Arg(12.5) 등 ▶️ “아미노산의 pKa가 중요한 이유?”, “특정 pH에서 charge 구하기”
  • Peptide bond 형성/분해
    • Condensation: H2O 방출, hydrolysis로 분해
    • Ribosome: peptide bond 형성 촉매
      ▶️ “peptide bond 형성 반응의 명칭은?” → Condensation ▶️ “peptide bond 분해 효소는?” → Protease
  • GFP chromophore
    • 3개 아미노산(Ser65, Tyr66, Gly67)이 cyclization, dehydration, oxidation
      ▶️ “GFP chromophore를 구성하는 아미노산 3가지?”

4.2 Hierarchical Organization of Protein Structure

  • 단백질 구조의 4단계
    • Primary (1°): 아미노산 서열
    • Secondary (2°): β-strand, α-helix, β-turn
    • Tertiary (3°): 전체 3차원 접힘
    • Quaternary (4°): 여러 폴리펩타이드 조합
      ▶️ 가로놓기/정의형 문제 100% 출제

Secondary Structure

  • α-helix:
    • 오른나선, 3.6 residues/turn, H-bond로 안정화
      ▶️ “α-helix를 안정화시키는 결합은?” → Hydrogen bond
    • amphipathic helix: 한쪽은 소수성, 한쪽은 친수성
      ▶️ “amphipathic helix란?”
  • β-sheet:
    • parallel/antiparallel 형태, H-bond
      ▶️ “β-sheet의 결합 방식?”
  • β-turn/loop:
    • β-strand 연결, type I/II (탄소yl 산소 방향 차이) ▶️ “β-turn의 기능은?”
    • 특정 아미노산(글라이신/프롤린 등)이 많이 포함됨
  • 라마찬드란 플롯
    • φ, ψ angle로 가능한 구조 결정
      ▶️ “라마찬드란 플롯의 의미와 용도는?”

Tertiary & Quaternary Structure

  • Tertiary:
    • 3차원 접힘, disulfide bond, 금속 결합 등 안정화
      ▶️ “3차 구조를 안정화하는 결합?”
  • Quaternary:
    • 다수의 폴리펩타이드 서브유닛
    • homodimer, heterodimer 등
      ▶️ “quaternary 구조란?”
    • 기능성 증가 방법 3가지
      1. 새로운 구조 제공
      2. 기능 근접
      3. 조절 메커니즘

Protein Folds & Examples

  • 4-helix bundle, Greek key, Rossmann fold, TIM barrel, FERM domain
    ▶️ “특정 fold가 여러 단백질에서 발견되는 이유는?”
    ▶️ “FERM domain의 세 가지 구조적 부분은?”
  • Fibrous vs Globular protein
    • Fibrous: keratin(코일드코일), silk(β-sheet), collagen(트리플 helix)
    • Collagen: Gly-Pro-Hyp 반복, 비타민C 결핍→scurvy(괴혈병)
    • Globular: hemoglobin, immunoglobulin 등

Immunoglobulin 구조

  • 2중 샌드위치, Greek key fold
  • H2L2 구조
    ▶️ “면역글로불린 단백질 복합체 구조는?”
    ▶️ “Greek key fold란?”

4.3 Protein Folding

  • Folding의 기본 원리
    • 1차 구조가 접힘을 결정 (Christian Anfinsen 실험!)
      ▶️ “1차 구조가 접힘을 결정한다는 근거는?”
  • Free energy, Entropy가 접힘에 미치는 영향
    • 접힘의 엔트로피, 자유에너지 감소(G < 0)
  • In vivo folding vs in vitro folding
    • 세포 내 환경에서 folding이 더 복잡
  • Chaperone 단백질
    • Clamp type(heat shock), Chamber type(GroEL-GroES)
      ▶️ “Chaperone protein의 역할/종류”
  • Folding disease
    • Misfolded protein → 질병 (Alzheimer, prion 등) ▶️ “단백질 misfolding이 질병을 일으키는 기전?”
    • Amyloid plaque, Prion protein 구조 변화

실제 출제된 Clicker 문제 유형

  • AHNNA 단백질의 서열
  • Tyrosine의 등전점
  • mRNA서열 → 아미노산 서열 해독
  • Vasopressin 잔기 exterior
  • Prion disorders의 결합 방식

📝 시험 예상 문제 예시 (녹음+슬라이드 기반 직접 출제)

유형 예시

가로놓기 Proteins are polymers of (  ) → amino acids
구조/이름 그림/공식 보고 “이 아미노산은?”
정의형 Hydrophobic effect란? 등전점(pI)이란? Ramachandran plot란?
설명형 How does quaternary structure increase functionality?
비교형 Fibrous vs Globular protein 차이, L-form vs D-form
실용형 Post-translational modification의 예, GFP chromophore 구성 아미노산 3가지
질병연결형 Protein misfolding이 질병에 미치는 영향
계산형 특정 pH에서 아미노산(예: Cys) charge 구하기

💡 암기 필수 키워드 요약

  • Proteins are polymers of amino acids
  • Amino acids are linked by peptide bonds
  • Hydrophobic effect, amphipathic helix
  • Primary, secondary, tertiary, quaternary structure
  • α-helix, β-sheet, β-turn, loop, Ramachandran plot
  • Disulfide bond, post-translational modification (phosphorylation, etc)
  • FERM, TIM barrel, Greek key, 4-helix bundle
  • Fibrous (keratin, silk, collagen), Globular (hemoglobin, immunoglobulin)
  • Chaperone, folding disease, amyloid, prion

✅ Chapter 4: 단백질 구조 – 예상 출제 포인트 총정리

(시험지는 단답형 + 가로놓기 + 설명형 중심, 객관식 없음)

🎯 1. 시험 출제 예상 구조

유형 출제 방식 설명

가로 놓기 (~18문) 슬라이드 제목/정의에서 키워드 빈칸 처리예: “Proteins are polymers of (  )”
단답형 개념 직접 정의, 간단 계산, 용어 설명
설명형 개념 응용/비교/기전 설명예: “Hydrophobic effect가 folding에 어떤 영향을?”
구조 인식 아미노산 구조 → 이름 쓰기표, 그림 기반 문제
계산형 pI 계산, pKa 이용한 charge 추론 (Henderson 적용)

🧩 2. 교수님 강조 포인트 기반 출제 영역

✅ 아미노산 & 펩타이드

출제 포인트 예상 문제 형태

아미노산 chiral 여부 (예외: Gly) “유일한 achiral 아미노산은?”
L-form이 사용되는 이유 “단백질 구성에 쓰이는 입체형은?”
Amino acids are linked by (  ) bonds 가로 문제 (정답: peptide / amide)
Cys → disulfide bond 형성 “어떤 아미노산이 disulfide bond 만드는가?”
Post-translational mod. (serine, cysteine) “phosphorylation 일어나는 아미노산은?”

✅ Hydrophobic Effect

출제 포인트 예상 문제 형태

소수성 잔기들이 protein 내부로 → entropy 증가 단답형 or 설명형
물의 ordering 줄어들며 entropy↑ “Hydrophobic effect란?”

✅ 단백질 구조 단계별

단계 포인트 예상 문제

1차 서열이 folding 결정함 (Anfinsen 실험) “Anfinsen 실험의 의미는?”
2차 α-helix(n~n+4), β-sheet(평행/반평행), β-turn “Helix 안정화 방식은?”, “β-turn의 역할은?”
3차 H-bond, disulfide, 금속결합 등 “단백질 3차 구조 안정화 요소는?”
4차 기능성 증가 (3가지 방식) “quaternary structure가 기능성을 증가시키는 방법 3가지”

✅ Protein Folding & Disease

출제 포인트 예상 문제

folding 도우미 단백질 = chaperone “protein folding에 관여하는 단백질은?”
Misfolding → 질병 (Alzheimer, prion 등) “단백질 오접힘이 질병을 유발하는 기전은?”

🧬 3. 슬라이드 기반 중요 구조/도표 예상

📌 암기 필수 그림/표 내용

슬라이드 내용 예상 포인트

Amino acid 분류표 (charged, polar 등) 구조 보고 이름 맞추기
TIM barrel, FERM domain 구조 “해당 구조의 이름은?” “도메인 3가지 부위는?”
α-helix vs β-sheet 비교표 “2차 구조 비교”, “안정화 결합?”
Collagen 구조 (Gly-Pro-Hyp) “Collagen의 특이 구조 반복은?”
GFP chromophore (Ser-Tyr-Gly) “GFP chromophore 구성 아미노산 3개는?”
Immunoglobulin structure (Greek key motif) “면역글로불린 단백질 구조?”

⚠️ 4. 교수님이 직접 언급한 출제형 예시

✅ 실제 언급된 형태

  • "가로 is the rate at which reactant and product interconvert in metabolic path" → metabolic flux
  • “Proteins are polymers of (  )”
  • “아미노산은 (  ) bond로 연결된다”
  • “Hydrophobic effect란?”
  • “What stabilizes an α-helix?”
  • “What is the pI of cysteine at pH 10?”
  • “FERM domain의 3단 구성 요소는?”

🔐 5. 암기 키워드 최우선 정리 (시험 직전용)

  • Peptide bond / amide bond
  • Hydrophobic effect
  • Disulfide bond (Cys-Cys)
  • Zwitterion / pI
  • Chaperone
  • Amphipathic helix
  • Ramachandran plot
  • Anfinsen 실험
  • Gly-Pro-Hyp (Collagen)
  • L-form / D-form
  • TIM barrel / FERM domain
  • α-helix: n~n+4

✅ Chapter 3: Nucleic Acid Structure and Function

(핵산의 구조와 기능 – 출제 예상 총정리)

🎯 시험 출제 유형 예고 (교수님 녹음 기반)

유형 설명

가로 놓기 (~18문제) 핵심 문장 빈칸 → 개념어 쓰기
단답형 문제 정의, 비교, 계산 등
설명형 문제 작용 기전, 차이점 등 3~4줄 쓰기
구조/개념 연결 그림 보고 명칭 또는 기능 맞추기

🔬 3.1 Structure of DNA and RNA

🔹 기본 구조/명명법

  • Nucleotide = base + sugar + phosphate
  • DNA: A, G, C, T / RNA: A, G, C, U
  • Deoxyribose vs Ribose 차이
    ▶️ 가로 문제: “DNA contains (  ) sugar and the base (  )” → deoxyribose, thymine

🔹 DNA 구조

  • Primary structure: 염기서열
  • Secondary: 이중 나선 구조 (antiparallel + H-bond)
    • A=T, G≡C (Watson–Crick base pairs)
  • Base stacking: 안정화에 기여 (hydrophobic + van der Waals)

▶️ 단답형

  • “Watson-Crick base pair란?”
  • “DNA의 이중나선 안정화 요인은?”

🔹 A, B, Z DNA

종류 특징

A-DNA 짧고 넓음, 오른나선, 수분 적음
B-DNA 가장 일반적, 안정
Z-DNA 왼나선, 폭 좁음
▶️ 비교 문제 예상: “B-DNA와 Z-DNA의 차이는?”  

🔥 Denaturation, Renaturation & Hyperchromic Shift

  • Denaturation: 열/산/염기로 이중나선 → 단일가닥
  • Renaturation: 복원
  • Hyperchromic shift: 단일가닥일 때 흡광도 증가

▶️ 단답형 or 설명형

  • “Hyperchromic shift란?”
  • “DNA가 열에 의해 denaturation되는 이유?”

🧬 DNA Topology / Supercoiling

  • Supercoil: DNA가 스스로 꼬인 구조 (cell 내 공간 절약)
  • Lk = Tw + Wr
    • Lk: 전체 꼬임 수
    • Tw: 가닥 사이의 감김
    • Wr: 가닥이 교차하는 정도

▶️ 단답형

  • “Linking number란?”, “DNA topology의 구성 요소는?”

🧲 Topoisomerase

  • Topoisomerase I: 1가닥 자름 → 1회전 감소
  • Topoisomerase II: 2가닥 자름 → 2회전 감소
    ▶️ 가로 문제: “Topoisomerase II는 DNA의 (  ) strand를 자른다.” → 두 개의

🔍 DNA vs RNA

항목 DNA RNA

Sugar Deoxyribose Ribose
Base Thymine Uracil
Stability 안정 불안정 (OH 때문에 자가 절단)
▶️ 비교문제: “DNA가 RNA보다 안정한 이유?”    

🧪 기타 중요 개념들

개념 시험 포인트

Ribozymes RNA가 효소 역할 수행 (예: RNase P)
Deamination Cytosine → Uracil (돌연변이 원인)
tRNA 구조 L자 구조 + 다양한 수정 뉴클레오타이드
Triple helix / Quadruplex / I-motif 특별한 RNA/DNA 구조 (G-rich 영역 등)

🧬 3.2 Genomics

항목 요점

Genome = 유전자들의 총합  
Eukaryotic DNA: 히스톤 → 뉴클레오좀 → 더 압축  
Exon shuffling: 다양한 단백질 형성  
Bioinformatics: NCBI, BLAST, 약물 타깃 유전자 분석  
Polymorphism  
  • SNP: 단일 염기 변화
  • STR/VNTR: 반복 염기 패턴 (포렌식 적용 가능)

▶️ 단답형/설명형 예상

  • “SNP란?”, “VNTR의 정의와 활용?”

🧬 3.3 Methods in Nucleic Acid Biochemistry

✅ Plasmid / Cloning

  • 플라스미드: circular DNA, cloning vector로 사용
  • Genetic transfer: Transformation, Conjugation, Transduction
    ▶️ “Plasmid의 기능”, “Transformation과 Conjugation 차이”

✅ Restriction Enzyme

  • Type I / III: ATP 필요
  • Type II: 특정 염기서열 절단 (ATP 불필요)
    ▶️ “가장 많이 쓰이는 restriction enzyme은?” → Type II

✅ cDNA Library

  • mRNA → cDNA (reverse transcriptase 사용)
    ▶️ “왜 mRNA 대신 cDNA를 클로닝에 사용하는가?”

🔥 High-Throughput Sequencing / PCR

✅ Sanger Sequencing

  • ddNTP로 체인 종료 → 염기 서열 분석
    ▶️ “Sanger법의 원리?”

✅ PCR (Polymerase Chain Reaction)

  • Denaturation → Annealing → Extension
  • Taq polymerase 사용, 2ⁿ 배 증폭
    ▶️ “PCR 단계 명칭 순서”, “왜 Taq polymerase를 쓰는가?”

💥 Clicker Question 기반 출제 예시 (100% 예상!)

문제 예시 정답

DNA 가닥이 서로 감기는 수? twist
Telomere는 G-C rich → Tm은? 80°C
Lac operon은 어떤 유전자? polycistronic
PCR에서 Taq 대신 일반 DNA polymerase 쓰면? 반응 안 됨

🧠 암기 필수 키워드 정리

  • B-DNA / Z-DNA / A-DNA 차이
  • Hyperchromic shift
  • Lk = Tw + Wr
  • Topoisomerase I vs II
  • SNP / VNTR / STR
  • Sanger sequencing
  • PCR 3단계
  • Ribozymes
  • cDNA library

📘 Chapter 3: 핵산 구조와 기능 – 예상문제 정리

✅ 1. 가로 놓기 문제 (~18문제 예상)

문제 정답

DNA와 RNA는 (  )으로 연결된 뉴클레오타이드로 이루어진다. phosphodiester bond
DNA에서 A는 (  ), G는 (  )와 상보적으로 결합한다. T, C
B형 DNA는 가장 (  )하고, 오른손 나선 구조를 가진다. stable
RNA는 (  ) 당과 (  ) 염기를 포함한다. ribose, uracil
DNA 가닥이 서로 꼬이는 수는 (  )로 표현된다. twist
DNA 이중나선이 열에 의해 풀리는 현상은 (  )이다. denaturation
이중가닥 DNA에서 단일가닥으로 풀릴 때 흡광도 증가를 (  )라 한다. hyperchromic shift
RNA에서 효소 기능을 가진 분자는 (  )라 불린다. ribozyme
mRNA로부터 합성된 상보적 DNA를 (  )라 한다. cDNA
PCR의 세 단계는 Denaturation → (  ) → (  )이다. annealing, extension
제한효소 중 ATP를 필요로 하지 않는 것은 (  )이다. Type II
DNA의 과도한 초나선을 제거하는 효소는 (  )이다. topoisomerase
DNA와 RNA는 (  ) pairing으로 서로 결합한다. complementary
DNA 구조에서 Lk = (  ) + (  ) twist, writhe
CRISPR-Cas9은 (  ) 유도 DNA 절단 시스템이다. RNA
STR, VNTR, SNP는 모두 (  )이다. polymorphisms

✅ 2. 단답형 문제

문제 요점

Hyperchromic shift란? DNA가 denaturation될 때 흡광도↑
Z-DNA의 구조적 특징은? 왼손 나선, 가장 좁음
RNA가 DNA보다 불안정한 이유는? 2'-OH로 인한 자가 절단
Ribozymes의 예시는? RNase P
DNA의 primary structure는 무엇인가? 뉴클레오타이드 서열
A-DNA vs B-DNA의 차이점은? A: 짧고 넓음 / B: 안정적
cDNA는 어떻게 생성되는가? mRNA → reverse transcriptase
PCR에 Taq polymerase를 사용하는 이유는? 고온에서도 안정적
Sanger sequencing에서 ddNTP의 역할은? DNA 복제 종결 유도

✅ 3. 설명형 문제

문제 포인트

DNA의 이중나선이 안정한 이유는? Base stacking, H-bond, hydrophobic effect
DNA가 denaturation되고 renaturation되는 과정을 설명하시오. 열/산 → 이중가닥 분리, 냉각 시 복원
Topoisomerase I과 II의 차이점은? I: 1가닥 절단, II: 2가닥 절단
DNA와 RNA의 주요 차이점을 3가지 쓰시오. 당, 염기 종류, 안정성 등
Sanger sequencing의 원리를 설명하시오. ddNTP, 체인종결, 형광표지, 전기영동
Polymorphism의 종류와 그 응용은? SNP, STR, VNTR → 유전형 분석, 법의학
CRISPR-Cas9 시스템의 작동 원리는? RNA가 target DNA에 결합 → Cas9 절단

✅ 4. 구조/기능 매칭 문제

보기 정답

A, G, C, U 염기 포함, 2'-OH RNA
이중나선, A=T, G≡C, deoxyribose DNA
Twist와 Writhe로 표현되는 구조 Supercoiled DNA
G-rich 부위에서 형성되는 특수 구조 G-quadruplex
Tm이 가장 높은 구조는? GC-rich DNA
mRNA에서 합성된 DNA cDNA
제한효소 중 ATP 불필요, 정밀 절단 Type II
GTTTGTGTTGTGTT… 반복 염기서열 VNTR

🔐 암기 우선 키워드 (시험 직전 암기용)

  • Hyperchromic shift
  • B-DNA vs A/Z-DNA
  • Topoisomerase I / II
  • Twist / Writhe / Linking number
  • Sanger sequencing
  • PCR 단계 (Denature–Anneal–Extend)
  • SNP, STR, VNTR
  • Ribozymes
  • CRISPR-Cas9
  • cDNA / mRNA
  • Complementary base pair

📘 Chapter 2: Physical Biochemistry – 예상문제 총정리

✅ 1. 가로 놓기 문제 (~18문제 예상)

문제 정답

ΔG = ΔH – (  ) TΔS
ATP hydrolysis의 ΔG°′는 약 (  ) kJ/mol이다. –30.5
자유 에너지가 0일 때 반응은 (  ) 상태이다. 평형 (equilibrium)
ΔG°′ = –RT ln (  ) Keq
엔트로피는 시스템의 (  ) 정도를 의미한다. 무질서
Exergonic 반응은 ΔG가 (  )이다. 음수 (negative)
살아있는 생물체는 (  ) 상태에 있으며, 평형은 아니다. 항상성 (homeostasis)
물 분자는 최대 (  )개의 수소결합을 형성할 수 있다. 4
(  ) 효과는 소수성 잔기들이 물을 피해 뭉치는 현상이다. Hydrophobic
세포막의 주된 구조 성분은 (  )이다. 인지질 (phospholipid)
인지질이 이중층을 형성할 수 있는 이유는 (  ) 구조 때문이다. 양친매성 (amphipathic)
인지질이 막을 가로질러 뒤집히는 현상은 (  )라고 한다. flipping
이때 사용하는 효소는 (  )이다. flippase
물의 pH는 –log (  )로 정의된다. [H⁺]
수소이온 농도와 수산화이온 농도의 곱은 (  )이다. Kw = 1.0 × 10⁻¹⁴
완충용액은 pH 변화를 (  )시킨다. 억제

✅ 2. 단답형 문제

문제 포인트

ΔG가 음수일 때 반응의 방향은? 자발적 (spontaneous), 정반응
물이 액체 상태에서 고체 상태로 될 때 밀도 변화는? 감소 → 얼음은 물보다 밀도가 낮다
엔트로피가 증가하는 예시는? 큰 분자가 작게 분해될 때, 에너지 분산
ATP가 에너지 전달에 적합한 이유는? 인산기 전하 반발, 가수분해 시 안정성↑, 수화층 형성
열역학 제1법칙이란? 에너지는 생성되거나 소멸되지 않고 형태만 바뀜
ΔG°′ 조건은? pH 7, 1 atm, 25°C, 1M 농도

✅ 3. 설명형 문제

문제 출제 방향

ΔH, ΔS가 주어졌을 때 ΔG의 부호는 어떻게 결정되는가? T에 따라 달라짐, 4가지 경우 표 참고
Coupled reaction의 의미는? 비자발적 반응을 자발적 반응과 결합시켜 진행시키는 것
Exergonic vs Endergonic 반응의 차이는? ΔG, 자발성, 반응 방향 등 비교
물이 생명에 중요한 이유는? 높은 수소결합 능력, 비열, 용해력, 고체 밀도↓
수소결합 / 이온결합 / 반데르발스 결합 비교 정의, 예시, 거리 의존성 등 서술
세포막에서 인지질 이중층이 형성되는 이유는? 양친매성, 자가조립, 물과의 상호작용 때문

✅ 4. 계산형 문제 (핸더슨-하셀발흐, ΔG 계산)

📌 예시 1:

Ceviche 문제 (실제 Clicker Question)
pKa = 6.41, pH = 5.5
pH=pKa+log⁡([A−][HA])\text{pH} = \text{pKa} + \log \left( \frac{[\text{A}^-]}{[\text{HA}]} \right)
→ log([A⁻]/[HA]) = –0.91 → 비율 = 0.12

📌 예시 2:

ΔG 계산 문제
ΔG=ΔG∘+RTln⁡Q\Delta G = \Delta G^\circ + RT \ln Q
값 대입하여 ΔG 구하기 문제 예상!

✅ 5. Clicker Question 스타일 문제 예상

문제 예시 정답

Octane 연소는 어떤 일의 예인가? chemical
RBC가 저염 용액에서 수축한 이유는? osmotic work
ATP 없이 glutamine synthesis? 비자발적, unfavorable
산성 용액에서의 산:염기 비율 계산 (pH/pKa) 핸더슨-하셀발흐
Oxytocin 용매 선택 (소수성 vs 친수성) water

🔐 암기 필수 키워드 요약

  • ΔG = ΔH – TΔS
  • ΔG°′ = –RT ln Keq
  • 엔트로피 = disorder
  • ATP = 에너지 통화
  • EC (Energy Charge): 0.7~0.9 유지
  • Coupled reaction (ex: ATP + 비자발 반응)
  • 물: 4개의 H-bond, 얼음 밀도↓
  • Hydrophobic effect
  • Kw = [H⁺][OH⁻] = 1.0 × 10⁻¹⁴
  • Henderson–Hasselbalch 공식
  • Phospholipid bilayer, amphipathic
  • Flippase → ATP로 flipping 도움

📘 Chapter 1 – 생화학의 기본 원리 예상문제 총정리

✅ 1. 가로 놓기 문제

문제 정답

생화학은 생명체 내의 (  ) 수준에서 생명현상을 설명하는 학문이다. 분자(molecular), 세포(cellular)
DNA → RNA → Protein의 정보 흐름을 (  )이라 한다. 중심원리 (central dogma)
부흐너(Buchner)는 발효 반응에서 (  ) 존재를 최초로 제안하였다. 효소 (enzyme)
아미노산은 (  ) 결합으로 연결되어 폴리펩타이드를 형성한다. 펩타이드 (peptide)
뉴클레오타이드는 (  ) 결합으로 연결되어 핵산을 형성한다. 인산디에스터 (phosphodiester)
탄수화물의 글루코스 단위는 (  ) 결합으로 연결된다. 글리코시딕 (glycosidic)
생물에서 발견되는 주된 네 가지 생체분자는 아미노산, 뉴클레오타이드, 단당류, (  )이다. 지방산 (fatty acids)
DNA에서 A는 T와, RNA에서 A는 (  )와 결합한다. U (uracil)
DNA는 (  )와 Crick이 이중나선 구조를 밝혀냈다. Watson
세포막 지질의 양친매성은 (  ) 효과에 기반한다. 소수성 (hydrophobic)
유전자 전체를 포함한 총 집합을 (  )라 한다. 유전체 (genome)

✅ 2. 단답형 문제

문제 포인트

생화학은 어떤 두 학문의 경계에 있는가? 생물학과 화학
부흐너 실험이 의미하는 바는? 생물체 없이도 효소 반응이 가능함 (in vitro 효소 발견)
생물의 조직 구조는 어떤 위계(hierarchy)를 따르는가? 원자–기능기–분자–세포–조직–개체–생태계
DNA와 RNA의 차이는? 염기(T vs U), 당(2'-OH 여부), 안정성
뉴클레오타이드는 어떤 세 가지 구성 요소로 이루어져 있는가? 질소 염기 + 5탄당 + 인산기
중심원리에서 정보의 흐름 3단계는? 전사(transcription), 번역(translation), 단백질 형성
포화 지방산과 불포화 지방산의 차이점은? 이중결합 유무 (C=C 존재 여부)

✅ 3. 설명형 문제

문제 출제 포인트

부흐너의 발효 실험의 생화학적 의의는? 살아있는 세포 없이 효소 작용 가능성을 증명
중심원리(Central Dogma)가 의미하는 바는? 유전 정보가 DNA → RNA → 단백질로 전달됨
아미노산, 뉴클레오타이드, 단당류, 지방산의 주요 기능 각각 서술 단백질 구성, 에너지 전달, 구조 형성, 세포막 구성 등
DNA 이중나선 구조의 발견 과정 Rosalind Franklin의 X-ray 자료 + Watson & Crick 모델
유전체, 전사체(transcriptome), 단백질체(proteome)의 차이 유전자 정보, RNA 생성물, 단백질 산물로 구분

✅ 4. Clicker 문제 유형 예상

실제 출제 유형 정답

발효 후반 반응은 어떤 반응인가? redox
팔미트산 구조는 어떤 지방산인가? saturated
펩타이드 결합은 어떤 기능기인가? amide
주어진 코딩 가닥의 템플릿 가닥은? 상보적 3’→5’ 방향 서열
유전질환이 발생한 세포 종류는? egg + sperm → 생식세포 (germ-line)

🧠 암기 필수 키워드 정리

  • Biochemistry = Biology + Chemistry
  • Buchner → 효소(in vitro) 발견
  • Functional groups (OH, COOH, NH₂, etc.)
  • Amino acids → proteins
  • Nucleotides → DNA/RNA
  • Simple sugars → polysaccharides
  • Fatty acids → membranes, 에너지 저장
  • Central Dogma (DNA→RNA→Protein)
  • Genome / Transcriptome / Proteome
  • Peptide / Phosphodiester / Glycosidic bonds
  • Saturated vs Unsaturated fatty acids
  • Mutation: germ-line vs somatic

📘 최종 정리: 교수님이 직접 "시험 나온다"고 한 부분 기반 예상문제

✅ 1. 가로 놓기 문제 (빈칸 채우기 유형)

💡 교수님이 직접 “이건 가로 문제로 냈다”, “이 문장 외워야 돼”라고 말한 것들!

문제 정답

Proteins are polymers of (  ) amino acids
Amino acids are covalently linked through (  ) bonds peptide (또는 amide)
Amino acids are zwitterions at their (  ) isoelectric point (pI)
Amino acids are linked by (  ) to form proteins peptide bonds
Hydrophobic amino acids cluster to the (  ) of proteins interior
The Ramachandran plot shows allowed values for (  ) and (  ) angles φ, ψ
DNA is stabilized by (  ) and base pairing base stacking
ΔG°′ = –RT ln (  ) Keq
At equilibrium, ΔG = (  ) 0
Coupled reaction allows nonspontaneous reactions to proceed by pairing with (  ) spontaneous reactions (ex: ATP hydrolysis)
Sanger sequencing uses (  ) to terminate DNA synthesis ddNTP
PCR의 세 단계는 Denaturation → (  ) → (  ) annealing, extension
The functional group in a peptide bond is a(n) (  ) amide
Topoisomerase II cuts (  ) strands of DNA both
CRISPR-Cas9 is an (  )-guided DNA editing system RNA

✅ 2. 단답형 문제 (짧게 서술)

📌 교수님이 “이건 단답형으로 낸다”고 언급한 문제들만 모음!

문제 정답 요약

Hydrophobic effect란? 소수성 잔기들이 물을 피해 모이며 단백질 접힘에 기여하는 효과
Disulfide bond 형성 아미노산은? Cysteine
pI란? 아미노산이 전기적으로 중성인 pH
α-helix를 안정화시키는 결합은? hydrogen bond (n과 n+4 간)
Ramachandran plot은 무엇을 보여주는가? φ, ψ angle의 허용 영역
Protein folding을 돕는 단백질은? chaperone
DNA가 RNA보다 안정한 이유는? RNA는 2'-OH → 자가 절단 쉽게 발생
Hyperchromic shift란? DNA가 이중가닥 → 단일가닥 되면서 흡광도 증가
Topoisomerase I과 II의 차이점은? I은 1가닥 절단, II는 2가닥 절단
Sanger sequencing에서 ddNTP의 역할은? 체인 종결 유도
CRISPR-Cas9의 작동 원리는? RNA가 target DNA 인식 → Cas9이 자름

✅ 3. 설명형 문제 (서술형으로 꼭 나온다고 언급됨)

📖 교수님이 “이건 꼭 서술형 문제로 낸다”, “설명하는 문제로 있다”고 명시한 주제들

문제 출제 포인트 요약

Quaternary structure가 기능성을 증가시키는 방법 3가지 구조적 안정성, 새로운 기능, 조절 메커니즘
Hydrophobic effect가 protein folding에 미치는 영향 소수성 잔기들이 내부로 몰려 접힘 안정화
Christian Anfinsen 실험의 결론 1차 구조가 3차 구조를 결정함을 증명
Sanger sequencing의 원리 ddNTP → 체인종결 → 염기서열 판독
PCR 과정 3단계 설명 Denaturation, Annealing, Extension (온도와 조건 포함)
Hyperchromic shift란 무엇이며 왜 발생하는가? 이중 → 단일가닥 전환 시 흡광도 증가 현상
CRISPR-Cas9의 작동 원리 gRNA + Cas9 복합체가 target DNA를 자르고 편집

✅ 4. 구조 기반 문제 (그림 보고 맞추는 문제)

🧬 교수님이 “구조를 보고 이름 쓰는 문제 낸다”고 한 것들

문제 유형 정답 예시

R에 -SH 있는 아미노산 구조 → 이름? Cysteine
벤젠 고리에 OH가 달린 구조 → 이름? Tyrosine
구조에서 Peptide bond 부분 표시 → 어떤 결합? amide
fatty acid 구조에서 이중결합 없으면? saturated fatty acid
그림에서 template strand 쓰기 coding strand의 상보적 3’→5’ 서열

✅ 시험 전 최종 암기 세트 (교수님 언급 기반 최우선)

  • Proteins are polymers of amino acids
  • Peptide / amide bond
  • Hydrophobic effect
  • Disulfide bond = Cys-Cys
  • pI 정의, 계산법
  • Ramachandran plot
  • Christian Anfinsen experiment
  • Quaternary structure 기능 증가
  • Chaperone
  • Topoisomerase I vs II
  • Sanger sequencing 원리
  • PCR 단계
  • CRISPR-Cas9 = RNA-guided DNA cutter
  • Hyperchromic shift
  • Genome / Transcriptome / Proteome 차이
저작자표시

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