생화학 중간 정리 final

 

📘 Chapter 4 – 단백질 구조 (Protein Structure)

🧠 시험에 꼭 나오는 개념 + 쉽게 푼 설명

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✅ 1. 가로 놓기 문제 (빈칸 채우기형)

문제 정답 쉬운 설명

Proteins are polymers of (  )	amino acids	단백질은 아미노산이 줄줄이 연결된 사슬이야. 그 사슬을 polymer(중합체)라고 해.
Amino acids are linked by (  ) bonds	peptide	아미노산끼리 연결될 때 ‘물 한 방울’이 빠지면서 펩타이드 결합이 생겨. 이걸 peptide bond라고 해!
Hydrophobic amino acids cluster to the (  ) of proteins	interior	물을 싫어하는 소수성 아미노산들은 단백질의 ‘속’으로 모여. 물과 안 만나려고!
In α-helix, H-bonds form between residue n and (  )	n+4	알파 나선(α-helix)에서는 아미노산 하나와 4번째 떨어진 아미노산 사이에 수소 결합이 생겨서 구조가 유지돼.
Disulfide bonds form between the side chains of (  )	cysteine	시스테인(Cys)은 ‘SH’라는 특수한 그룹이 있어서, 둘이 만나면 S-S 결합(disulfide bond)을 만들 수 있어!

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✅ 2. 단답형 문제

문제 답 쉽게 푼 설명

Hydrophobic effect란?	물을 피하는 아미노산들이 단백질 속으로 모이는 현상	물을 싫어하는 아미노산들은 단백질 안쪽으로 숨어. 이렇게 되면 단백질이 더 안정해져!
pI (등전점)이란?	아미노산이 +도 –도 아닌 중성인 pH	pH가 딱 중성일 때, 아미노산이 전하를 띠지 않는 상태가 돼. 그때의 pH가 ‘등전점’이야.
Ramachandran plot이 뭐야?	아미노산이 접힐 수 있는 각도들을 나타낸 그래프	단백질이 꺾이고 접히는 데는 각도가 중요해. 그 가능한 각도를 보여주는 게 라마찬드란 플롯이야!
Disulfide bond의 역할은?	단백질 구조를 단단하게 고정해 줌	시스테인 사이에 생긴 S-S 결합은 마치 ‘핀이 박힌 듯이’ 단백질을 안정시켜 줘.
α-helix가 안정적인 이유는?	n번째 아미노산과 n+4번째 아미노산 사이 수소 결합	4개 간격으로 손잡고 있는 느낌! 이게 나선을 안정하게 유지시켜 줘.

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✅ 3. 설명형 문제

문제 설명 (쉬운 말로!)

Hydrophobic effect가 folding에 왜 중요해?	물을 싫어하는 아미노산(소수성)은 밖에 있으면 불편해. 그래서 안쪽으로 숨으려고 해. 이렇게 하다 보면 단백질은 자연스럽게 접히고, 접히는 방향이 결정돼. 이게 folding의 핵심 원인이야!
Quaternary structure가 기능을 높이는 방법 3가지
① 여러 단백질이 모이면 서로를 ‘지지’해서 구조적으로 더 튼튼해져.
② 여러 기능을 한 자리에 모아서 효율이 좋아져.
③ 조절도 쉬워져서, 어떤 단백질이 열리면 다른 것도 반응하게 만들 수 있어!
→ 마치 팀플하는 느낌!
Christian Anfinsen 실험은 왜 중요해?	단백질이 접히는 건 외부 도움 없어도, ‘자기 아미노산 순서(1차 구조)’만 있으면 된다는 걸 처음 증명한 실험이야! 과학자들이 감동함 😮

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✅ 4. 구조/그림 문제 (시험에 그림이 나올 수 있는 부분)

구조 힌트 답 설명

CH₂–SH	cysteine	‘–SH’가 달려 있으면 무조건 시스테인!
벤젠 고리에 –OH	tyrosine	벤젠+OH=타이로신. 페놀 구조랑 비슷해!
CH₂–OH	serine	OH가 달린 작고 귀여운 아미노산은 세린이야 🧪
콜라겐 구조에서 세 개가 꼬여 있는 그림	collagen	triple helix 구조 = 콜라겐! (비타민 C랑도 관련 있음)

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✅ 꼭 외워야 할 암기 키워드 💥

• Peptide bond = amide bond (결합 이름 외우기!)
• Disulfide bond = Cys + Cys
• Hydrophobic effect (물 피하려고 안으로 모이는 현상)
• pI = 중성인 상태의 pH
• α-helix = n과 n+4 사이 H-bond
• Ramachandran plot = 가능한 각도 보기
• Anfinsen 실험 = 1차 구조만으로 접힘 가능 증명
• Quaternary structure = 기능 강화 이유 3가지 외우기!

 

🧬 단백질 구조의 4단계 – 시험에 무조건 나올 정리

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✅ 1️⃣ Primary Structure (1차 구조)

🧠 기억 포인트: 단백질의 아미노산 서열 자체

| 개념 | 아미노산이 어떤 순서로 연결되어 있는지를 말함 (1차 서열) | | 예시 | Ala–Gly–Ser–Cys… 처럼 연결 | | 특징 | 이 서열 하나로 단백질의 전체 접힘(folding)이 결정됨! | | 연결 방식 | Peptide bond (= amide bond), 탈수축합 반응 | | 💡출제예상 |

• "Primary structure란?"
• "단백질의 접힘을 결정하는 구조 단계는?" → 1차 구조!
• Christian Anfinsen 실험과 연결 (1차 구조만 있어도 접힘 가능!)

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✅ 2️⃣ Secondary Structure (2차 구조)

🧠 기억 포인트: 일정한 규칙으로 반복되는 부분 구조 (꺾이거나 꼬인 구조들)

| 종류 | α-helix, β-sheet, β-turn, loop 등 | | 특징 |

• α-helix: 오른쪽 나선, n ~ n+4 사이 H-bond
• β-sheet: 평행 또는 반평행, H-bond로 안정화
• β-turn: 구조 급회전, glycine/proline 자주 등장
  | 유지 요소 | 수소 결합 (H-bond) | | 💡출제예상 |
• “α-helix는 어떤 결합으로 안정화되는가?” → 수소 결합
• “β-turn에 잘 나타나는 아미노산?” → Gly, Pro
• “Secondary 구조에 해당하는 것 고르기” (α-helix, β-sheet 등)

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✅ 3️⃣ Tertiary Structure (3차 구조)

🧠 기억 포인트: 단백질 한 가닥 전체의 3차원 구조 (입체 구조)

| 구조 | 여러 2차 구조들이 입체적으로 접힌 형태 | | 유지 결합 |

• 소수성 상호작용 (hydrophobic effect)
• 이온 결합, 수소 결합, **Disulfide bond (Cys–Cys)
• 금속 이온 보조 결합 등 | | 기능 | 단백질의 고유한 기능과 활성자리(active site) 생성 | | 💡출제예상 |
• “3차 구조를 안정화하는 요인?”
• “Disulfide bond는 어떤 구조 단계에서 중요한가?” → 3차 구조
• “Hydrophobic effect는 어느 구조 형성에 핵심?” → 3차 구조

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✅ 4️⃣ Quaternary Structure (4차 구조)

🧠 기억 포인트: 단백질 여러 가닥(서브유닛)이 모여 만든 구조

| 예시 | Hemoglobin (4개 서브유닛), Antibody (H₂L₂ 구조) | | 결합 방식 | 비공유성 결합 또는 S-S 결합으로 안정화 | | 특징 |

• 여러 단백질이 협력해서 새로운 기능
• 효소 조절, 기능적 다양성 가능 | | 💡출제예상 |
• “Quaternary structure란?”
• “4차 구조가 기능성을 높이는 방법 3가지 쓰시오”
  → 구조 안정화, 기능 결합 근접성, 조절 메커니즘 제공
• “Antibody의 구조는?” → H₂L₂, Greek key motif

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💥 구조별 출제 예상 OX

질문 답

1차 구조는 아미노산의 3차원 접힘을 말한다.	❌ (→ 서열임!)
β-sheet는 secondary structure이다.	✅
Disulfide bond는 tertiary structure를 안정화한다.	✅
Quaternary 구조는 오직 하나의 폴리펩타이드로 형성된다.	❌ (→ 여러 개의 서브유닛이 필요!)

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🧠 마무리 암기 꿀팁

단계 핵심 키워드

1차	아미노산 서열 (peptide bond)
2차	α-helix, β-sheet (H-bond로 유지)
3차	전체 3D 구조 (Disulfide, Hydrophobic effect 등)
4차	여러 단백질 서브유닛의 결합 (조절, 기능성 증가)